Extrait du B.O.
On distingue les enzymes à comportement coopératif (enzymes allostériques) et à comportement michaelien.
Pour une enzyme oligomérique, l’allostérie correspond à l’influence d’un site de fixation d’un ligand sur un autre qu’il soit identique (effet homotrope) ou différent (effet hétérotrope).
Les principaux paramètres cinétiques permettant de décrire une activité enzymatique sont Vmax, KM ou K0,5.
Les enzymes sont des biocatalyseurs et jouent souvent le rôle d’agents de couplage entre réactions. La catalyse enzymatique implique la formation d’un complexe enzyme-substrat au niveau du site actif de l’enzyme. Le site actif est à l’origine de la spécificité de substrat et de réaction. Il est constitué d’acides aminés jouant un rôle dans la fixation du substrat, dans la catalyse enzymatique ou dans les deux phénomènes à la fois.
Plusieurs facteurs modifient l’activité enzymatique et donc les réactions du métabolisme :
– la quantité d’enzyme, liée à l’expression génétique et à sa localisation (adressage)
– les conditions physico-chimiques (pH, T)
– les modifications conformationnelles de l’enzyme par modification covalente ou par fixation d’un ligand.
Les enzymes sont des éléments de spécialisation des cellules ou des compartiments cellulaires.
