Extrait du B.O.
Les acides alpha-aminés possèdent une fonction acide carboxylique, une fonction amine et un radical de nature variable, reliés à un même carbone alpha. Leur état d’ionisation dépend du pH de la solution.
Les protéines sont des polymères d’acides aminés. La liaison peptidique unit deux acides aminés selon une géométrie qui conditionne les structures d’ordre supérieur.
Les propriétés physico-chimiques de la liaison peptidique et des radicaux des acides aminés permettent aux protéines d’acquérir une structure tridimensionnelle secondaire, tertiaire et quaternaire.
La structure d’une protéine peut être étudiée par des méthodes physico-chimiques.
La fonction d’une protéine dépend de son affinité et de sa spécificité pour un ligand au niveau d’un site d’interaction. L’affinité et la spécificité d’un site d’interaction sont liées à sa structure tridimensionnelle et à la nature des acides aminés constitutifs.
La séquence en acides aminés et la structure tridimensionnelle des protéines peuvent leur conférer des propriétés mécaniques.
Les macromolécules protéiques sont des structures dynamiques du fait de la labilité des interactions faibles, ce qui participe à leur fonction.
La coopérativité est permise par les changements conformationnels des protéines (allostérie).
Certaines protéines peuvent subir des modifications post-traductionnelles (glycosylation, phosphorylation).
Les connaissances sur l’affinité et la spécificité des interactions protéine-ligand ont permis de mettre au point des techniques de purification et d’en d’évaluer l’efficacité. D’autres approches expérimentales permettent de déterminer la localisation et la fonction d’une protéine.
